ارتباط زاویه بین دمین های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز

پروتئاز های خانواده ترمولیزین زیر مجموعه ای از سوپر فامیلی متالوپروتئاز های روی می باشند. این خانواده دارای یک یون روی بوده که نقش مهمی در عملکرد آنزیم داشته و همچنین شامل تعداد متفاوتی کلسیم بوده که در پایداری آن ها موثر است. عملکرد آنزیم های این خانواده به حرکت های کانفورماسیونی ویژه ی جایگاه فعال بستگی دارد. جایگاه فعال در این خانواده بین دو دمین انتهای آمینو و انتهای کربوکسی واقع شده و پیشنهاد شده است که این خانواده در هنگام کاتالیز متحمل حرکت hinge-bending شده که منجر به بسته و باز شدن شکاف جایگاه فعال شده و احتمال بروز تغییرات ساختاری را در حین فرآیند کاتالیز مطرح می سازد. در این مطالعه فعالیت آنزیمی ترمولیزین در مقایسه با الاستاز حاصل از سودوموناس آئروجینوزا مورد بررسی قرار گرفته و تغییرات ساختاری آنزیم ها با استفاده از شبیه سازی مولکولی مطالعه گردید. نتایج نشان داد که از یک طرف، ترمولیزین به دلیل کاهش زاویه لولا نسبت به الاستاز دارای تمایل بیشتری نسبت به سوبسترا بوده و از طرف دیگر، باز تر بودن دهانه جایگاه فعال در الاستاز نشان دهنده آزادی حرکت بیشتر باقی-مانده های کاتالیتیک در الاستاز و در نتیجه بالاتر بودن ثابت سرعت کاتالیتیک می باشد. در مجموع، کارآیی کاتالیتیک دو آنزیم در دمای 60 درجه تفاوت چندانی را نشان نمی دهد.