به جمع مشترکان مگیران بپیوندید!

تنها با پرداخت 70 هزارتومان حق اشتراک سالانه به متن مقالات دسترسی داشته باشید و 100 مقاله را بدون هزینه دیگری دریافت کنید.

برای پرداخت حق اشتراک اگر عضو هستید وارد شوید در غیر این صورت حساب کاربری جدید ایجاد کنید

عضویت
فهرست مطالب نویسنده:

زینب معمار

  • زینب معمار، ناهید مسعودیان، فرشته بهمنی *
    پیش زمینه و هدف
    تشکیل محصولات نهایی گلیکاسیون پیشرفته (AGEs) در دیابت ملیتوس افزایش می یابد و منجر به مشکلات میکرووسکولار و ماکرووسکولار می گردد. اخیرا توجه زیادی به مهارکننده های طبیعی و سنتتیکی شده که بتوانند شروع و پیشرفت دیابت و عوارض آن را به تاخیر بیندازند. در این مطالعه، مدل گلیکاسیون برون تنی شامل آلبومین به عنوان پروتئین هدف و گلوکز به عنوان عامل گلایکه کننده برای مطالعه اثر آنتی گلیکاسیونی آسکوربیک اسید (AA) مورداستفاده قرار گرفت.
    مواد و روش کار
    پروتئین سرم آلبومین گاوی (Bovine Serum Albumin (BSA)) با غلظت M5/0 گلوکز در حضور و بدون حضور AA با غلظت mM1 (μM1000) به مدت 4 هفته در دمای 37 درجه سانتی گراد انکوبه شد. برای تعیین گلیکاسیون پروتئین، تشکیل AGEs فلورسانس و جهت تعیین اکسیداسیون پروتئین سطوح پروتئین کربونیل و تیول اندازه گیری شد. گلیکاسیون موجب تشکیل تجمعات فیبریلی می شود. به منظور تعیین اثرات مهاری AA بر تشکیل تجمعات فیبریلی آلبومین از رنگ های ویژه آمیلوئیدها، تیوفلاوین T (ThT) استفاده گردید.
    یافته ها
    نتایج نشان داد که AA به طور معنی داری موجب مهار تشکیل AGEs (05/0›p)، مهار معنی دار اکسیداسیون پروتئین با کاهش گروه های کربونیل و مهار کاهش گروه های تیول می شود (05/0›p). همچنین بر اساس نتایج به دست آمده AA پتانسیل مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی شکل آلبومین و حفاظت از کانفورماسیون آلبومین را دارد.
    بحث و نتیجه گیری
    لذا بر اساس یافته های فوق AA دارای پتانسیل بالایی جهت کاهش گلیکاسیون و اکسیداسیون پروتئین ها بوده و ممکن است بتواند سبب تاخیر و یا مهار عوارض وابسته به AGEs در دیابت شود.
    کلید واژگان: گلیکاسیون, محصولات نهایی گلیکاسیون پیشرفته, آسکوربیک اسید, آلبومین
    Zeinab Meamar, Naheid Masoudiyan, Fereshteh Bahmani
    Background and Aims
    Advanced glycation end products (AGEs) formation is increased in diabetes mellitus, leading to microvascular and macrovascular complications. Recently, much attention has been focused on natural and synthetic inhibitors to delay the onset or progression of diabetes and its comorbidities. In this study, an in vitro glycation model containing albumin as a model protein together with glucose as glycating agent was used to study antiglycation activity of AA.
    Materials and Methods
    Bovine serum albumin was incubated with 0.5 M of glucose with or without AA in 37°C for 4 weeks. The formation of fluorescent AGEs was determined to indicate protein glycation, whereas the level of protein carbonyl content and thiol group were examined for protein oxidation. Glycation is known to induce aggregation and fibrillation of proteins. To determine the inhibitory effect of AA on aggregation and fibrillation of albumin, amyloid specific dyes such as Thioflavin T was used.
    Results
    The results found that AA significantly inhibited the formation of fluorescent AGEs (P
    Conclusion
    Thus, these findings indicated that AA has high potential for decreasing protein glycation and oxidation that may delay or prevent AGEs-related diabetic complications.
    Keywords: Glycation, advanced glycation end products, ascorbic acid, albumin
بدانید!
  • در این صفحه نام مورد نظر در اسامی نویسندگان مقالات جستجو می‌شود. ممکن است نتایج شامل مطالب نویسندگان هم نام و حتی در رشته‌های مختلف باشد.
  • همه مقالات ترجمه فارسی یا انگلیسی ندارند پس ممکن است مقالاتی باشند که نام نویسنده مورد نظر شما به صورت معادل فارسی یا انگلیسی آن درج شده باشد. در صفحه جستجوی پیشرفته می‌توانید همزمان نام فارسی و انگلیسی نویسنده را درج نمایید.
  • در صورتی که می‌خواهید جستجو را با شرایط متفاوت تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مطالب نشریات مراجعه کنید.
درخواست پشتیبانی - گزارش اشکال