فهرست مطالب haleh parniannejad
-
مجله دانشکده پزشکی دانشگاه علوم پزشکی مشهد، سال شصت و پنجم شماره 2 (پیاپی 182، خرداد و تیر 1401)، صص 666 -679زمینه و هدف
با پیشرفت فناوری بیوانفورماتیک، اکنون می توان با سرعت بیشتری بر روی روش های نوین درمان سرطان مانند استفاده از توکسین های باکتریایی تحقیق کرد. در این مطالعه بیوانفورماتیکی، امکان اتصال زیرواحدهای توکسین شیگا (StxA و StxB) به پروتیین های اینترفرون گاما (IFNG)، پروستاگلاندین سنتتاز 2 (PTGS2) و سدیم/گلوکز کوترانسپورتر (SGLT1) بررسی شد تا بتوان گامی در جهت مهار سرطان برداشت.
روش بررسیتوالی های ژنی از پایگاه NCBI استخراج شد. برای توالی یابی و مدل سازی ساختار سه بعدی پروتیین ها به ترتیب از پایگاه های اطلاعاتی SWISS-MODE و jmol استفاده شد. اثر StxA و StxB بر پروتیین های IFNG، PTGS2 و SGLT1 با پایگاه ZDOCK با روش پهلوگیری مولکولی مورد ارزیابی قرار گرفت.
یافته هاساختار سه بعدی پروتیین ها نشان داد که پروتیین StxA مونومر نمی باشد و StxB دارای ساختارهای صفحه ای است که موجب اتصال آن به سطح سلول می-شوند. مارپیچ های آلفا و صفحات بتا در IFNG وجود دارد و این پروتیین مونومری فاقد ساختار سوم متقارن است. PTGS2 دارای ساختار کمپلکس و بزرگ متشکل از چندین مارپیچ آلفا و صفحه بتا است. در SGLT1 که پروتیینی غشاء گذر است، تنها مارپیچ های آلفا وجود داشت. میان کنش قابل توجهی بین پروتیین شیگا توکسین با هر سه پروتیین IFNG، PTGS2 و SGLT1 وجود دارد.
نتیجه گیرییافته های این تحقیق افق جدیدی جهت مطالعات آزمایشگاهی اثر شیگا توکسین جهت بررسی توانایی تحریک سیستم ایمنی، کاهش رشد تومور و درمان سرطان با توجه به امکان اتصال آن به پروتیین های موثر در این روندها ارایه می دهد.
کلید واژگان: سرطان, شیگا توکسین, اینترفرون گاما, پروستاگلاندین سنتتاز 2, سدیم, گلوکز کوترانسپورتر}Background and ObjectivesWith of bioinformatics technology advancement, new methods of cancer treatment, such as the use of bacterial toxins, can now be explored more rapidly. In the present bioinformatics study, the probable attachment of Shiga toxin subunits to Interferon gamma (IFNG), Prostaglandin G/H synthase 2 (PTGS2), and Sodium/ glucose cotransporter 1 (SGLT1) was investigated to take a step towards cancer suppression.
MethodsThe gene sequences were extracted from NCBI database. SWISS-MODE and jmol databases were used to detect the sequence and model the three-dimensional structure of proteins, respectively. The effect of StxA and StxB on IFNG, PTGS2 and SGLT1 proteins was evaluated with ZDOCK data base.
ResultsThree-dimensional structure of proteins showed that the StxA protein was not a monomer, and that StxB had flat structures that bound it to the cell surface. Alpha helices and beta sheets are present in IFNG, and this monomeric protein lacks a symmetric tertiary structure. PTGS2 has a large complex structure consisting of several alpha helices and a beta sheet. In SGLT1, which is a transmembrane protein, only alpha helices were seen. There is a significant interaction between Shiga toxin protein and all three proteins IFNG, PTGS2 and SGLT1 by the method of molecular docking.
ConclusionFindings of this study provide a new dedication for laboratory studies of the effect of Shiga toxin to evaluate its ability to stimulate the immune system, reduce tumor growth and treat cancer according to its ability to attach to the proteins which are effective in these processes.
Keywords: Cancer, Shiga toxin, Interferon gamma, Prostaglandin G, H synthase 2, Sodium, glucose cotransporter 1}
- در این صفحه نام مورد نظر در اسامی نویسندگان مقالات جستجو میشود. ممکن است نتایج شامل مطالب نویسندگان هم نام و حتی در رشتههای مختلف باشد.
- همه مقالات ترجمه فارسی یا انگلیسی ندارند پس ممکن است مقالاتی باشند که نام نویسنده مورد نظر شما به صورت معادل فارسی یا انگلیسی آن درج شده باشد. در صفحه جستجوی پیشرفته میتوانید همزمان نام فارسی و انگلیسی نویسنده را درج نمایید.
- در صورتی که میخواهید جستجو را با شرایط متفاوت تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مطالب نشریات مراجعه کنید.