فهرست مطالب نویسنده:

maryam chinisaz

انتخاب همه

New Perspectives on the Role of Hyperglycemia, Free Fatty Acid and Oxidative Stress in B-Cell Apoptosis

Robab Sheikhpour, Maryam Chinisaz, Sepideh Jabbari

Iranian Journal of Diabetes and Obesity, Volume:6 Issue: 3, Autumn 2014, PP 142 -147

Apoptosis is a complex network of biochemical and molecular pathway with fine regulatory mechanisms that control the death event during several pathological situations in multi cellular organisms. It is the part of normal development that occurs in a variety of diseases and is known as aberrant apoptosis. Pancreatic β cell apoptosis is also a pathological feature which is common in both type 1 and type 2diabetes. There are several reasons through which apoptosis can be induced in β-cell. Metabolic abnormalities such as hyperlipidemia and hyperglycemia have been cited as critical mediator of cell death and may either trigger β-cell apoptosis. Persistent hyperglycemia causes increased production of free radicals that can damage initial β-cell in type I diabetes, impaired insulin production, release or function in type II diabetes. Also apoptosis plays an important role in several diabetic complications. The role of metabolic factors and their mechanism in β-cell apoptosis have been surveyed in this paper.

Keywords: Apoptosis, Diabetes, Caspase, Free fatty acids

Abstract View Paper Original: English
مطالعه فرایند فیبریل زایی انسولین رگولارو مهار آن با استفاده از ترکیبات آروماتیک

مریم چینی ساز، آزاده ابراهیم حبیبی، پریچهره یغمایی، کاظم پریور، احمد رضا دهپور

مجله دیابت و متابولیسم ایران، سال سیزدهم شماره 4 (پیاپی 55، فروردین و اردیبهشت 1393)، صص 308 -318

مقدمه
ساختار انعطاف پذیرپروتئین باعث می شود که پروتئین ها به سمت تشکیل تجمعات نظم یافته (فیبریل آمیلوئیدی) هدایت شوند. این حالت برای پروتئین های ضروری مانند انسولین که کاربرد دارویی دارند، یک مشکل مهم تلقی می شود. بررسی فرایند فیبریل زایی از طریق القاء و مهار آن با استفاده از ترکیبات خاص مانند مشتقات آروماتیک می تواند اطلاعات مفیدی در جهت پایدارسازی ساختار پروتئین در اختیار قرار دهد.

روش ها
جهت القای فیبریل زایی به مدت 24 ساعت انسولین رگولار در بافر فسفات با pH خنثی انکوبه شد. ایجاد آمیلوئید با استفاده از روش های اسپکتروسکوپی جذب کنگورد و میکروسکوپ الکترونی (TEM) بررسی شد. سپس تاثیر تزریق زیرپوستی آمیلوئیدهای به دست آمده در شرایط in vitro در موش سوری بعد از بافت برداری با استفاده از رنگ آمیزی کنگورد و میکروسکوپ پولاریزه مورد مطالعه قرار گرفت. در عین حال از لیگاندهای آروماتیک جهت بررسی تاثیر آنها بر فرایند فیبریلاسیون استفاده شد.
یافته ها
انسولین رگولار در pH خنثی و دمای C°37 قادر به تشکیل ساختار فیبریلار آمیلوئیدی است. از بین لیگاندها، سیلیبینین و کلروپروپامید بیشترین تاثیر مهاری را داشتند. همچنین در اثر تزریق فیبریل های به دست آمده در شرایط in vitro، شرایطی مشابه با آمیلوئیدوزیز ندولار ایجاد شد.
نتیجه گیری
انسولین رگولار استعداد بالایی در تشکیل تجمعات آمیلوئیدی دارد. همچنین ایجاد شرایطی مشابه با آمیلوئیدوزیز ندولار، فیبریل زایی توسط انسولین رگولار را در شرایط in vitro تایید کرد. جهت مهار این پدیده سیلیبینین دارای بیشترین تاثیر بود و می تواند به عنوان داروی بالقوه در پایداری ساختار پروتئین مطرح باشند.

کلید واژگان: انسولین رگولار, فیبریل های آمیلوئیدی, ترکیبات آروماتیک, آمیلوئیدوزیز ندولار

چکیده مشاهده متن زبان: فارسی

STUDY OF AMYLOID FIBRILLATION OF REGULAR INSULIN: INHIBITION BY AROMATIC COMPOUNDS

Maryam Chinisaz, Azadeh Ebrahim, Habibi, Parichehreh Yaghmaei, Kazem Parivar, Ahmad, Reza Dehpour

Iranian Journal of Diabetes and Lipid Disorders, Volume:13 Issue: 4, 2014, PP 308 -318

Background
The flexible structure of proteins is one important factor in the formation of ordered aggregates (amyloid fibril). This is a major problem for therapeutic proteins such as insulin. Study on the induction and inhibition of insulin fibrillation process with specific compounds such as aromatic derivatives may provide useful information about means of stabilization of protein structures.
Methods
To induce fibrillation, regular insulin was incubated in phosphate buffer (pH=7.4) during 24 hours. Amyloid formation was investigated by using Congo red absorbance and transmission electron microscopy (TEM). Then nodular amyloidosis was observed in mice upon amyloid fibril injection, after which the excised nodule was studied by Congo red staining and polarized light microscopy. Then, some aromatic compounds effect was investigated on the fibrillation process.
Results
Regular insulin form mature amyloid fibrils at pH=7.4, 37°C after 24 hours. Silibinin had the highest inhibitory effect on that process. Furthermore, Amyloid fibril injection in mice caused nodular amyloidosis.
Conclusion
Regular insulin has a high potential to undergo amyloid aggregation. Nodular amyloidosis confirms fibril formation by insulin under in vitro condition. Silibinin could be considered as a potential compound capable to increase protein structure stability.

Keywords: Regular insulin, Amyloid fibril, Aromatic compound, Nodular amyloidosis

Abstract View Paper Original: Persian

بدانید!

در این صفحه نام مورد نظر در اسامی نویسندگان مقالات جستجو می‌شود. ممکن است نتایج شامل مطالب نویسندگان هم نام و حتی در رشته‌های مختلف باشد.
همه مقالات ترجمه فارسی یا انگلیسی ندارند پس ممکن است مقالاتی باشند که نام نویسنده مورد نظر شما به صورت معادل فارسی یا انگلیسی آن درج شده باشد. در صفحه جستجوی پیشرفته می‌توانید همزمان نام فارسی و انگلیسی نویسنده را درج نمایید.
در صورتی که می‌خواهید جستجو را با شرایط متفاوت تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مطالب نشریات مراجعه کنید.

به جمع مشترکان مگیران بپیوندید!

maryam chinisaz