جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه « اسپکتروفوتومتری » در نشریات گروه « زیست شناسی »
تکرار جستجوی کلیدواژه «اسپکتروفوتومتری» در نشریات گروه «علوم پایه»-
سابقه و هدفرشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئین ها به یکدیگر به وجود می آیند. در سال های اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئین ها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است.مواد و روش هاپروتئین آلبومین سرم گاوی در بافر میکس سیترات-فسفات با pH های مختلف 1 و 2 و 3 و 7/4 و 4/7 قرار گرفته و هر کدام در حمام آب با دماهای مختلف (از 40-80 درجه سانتیگراد) قرار گرفته و به کمک مگنت های کوچک (برنجی) با سرعت 100 دور در دقیقه و برای زمان های مختلف 0، 24، 48 و 72 ساعت بهم زده شدند تا رشته های پروتئنی در هر یک بوجود آید. سپس میزان رشته های آمیلوئیدی حاصله به روش جذب سنجی مرئی و با استفاده از رنگ کنگورد مورد بررسی قرار گرفت.یافته هادر این تحقیق اثر چهار متغیر دما، pH، زمان و غلظت پروتئین بر فرایند فیبریل زایی بررسی شده و نتایج حاصله با روش طیف سنجی کنگورد به صورت تغییرات طول موج ماکزیمم (λmax) و جذب در طول موج ماکزیمم (Aλmax) و نیز میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد تائید قرار گرفت. مشخص شد که بهترین شرایط تشکیل رشته های آمیلوئیدی در غلظت 5 میلی گرم بر میلی لیتر از پروتئین BSA و در pH بافر برابر 3 و پس از 72 ساعت انکوباسیون در دمای 70 درجه سانتیگراد می باشد.نتیجه گیریاز روش ساده جذب سنجی کنگورد می توان به عنوان آزمایش اولیه برای تائید حضور نانو رشته های پروتئینی استفاده نمود و در این راستا، میزان جذب در طول موج ماکزیمم به عنوان یک شاخص موثق معرفی می شود.کلید واژگان: آلبومین سرم گاوی, آمیلوئید, اسپکتروفوتومتری, کنگورد}Aim andBackgroundAmyloids are fibrilar protein structures produced from aggregation of proteins and peptide together. In recent years amyloid fibrils are being noticed as new experimental nanomaterials and from this view the induction of proteins to amyloids could be beneficial. In this study, the fibrillation of bovine serum albumin (BSA) as a model protein is optimized.Materials And MethodsDifferent pHs of 1, 2, 3, 4.7 and 7.4 of Bovine Serum Albumin were prepared in Mixed CitratePhosphate buffer and agitated for 0, 24, 48 and 72 hour in 100 RPM in various temperatures (4080 ºC) for preparing protein fibrils. Then the amount of amyloid fibrils was detected by spectrophotometric congored binding assay.ResultsIn this research, effect of four variables include temperature, pH, time of incubation and protein concentration was investigated on fibrillogenesis and results were confirmed by congored spectrophotometric method as λmax and absorbance in λmax (Aλmax) accompanying with transmission electron microscopy. The optimum condition for fibrillogenesis was specified in 5 mg.ml-1 of protein and buffer pH of 3 after 72 hour incubation in 70ºC.ConclusionSimple congored spectrophotometric method could be used as primary test for evaluating protein nanobiofibrils and absorbance in λmax is introduced as a valid indicator in this way.Keywords: bovine serum albumin, amyloid, spectrophotometry, congored}
نکته
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شدهاند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شدهاست. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که میخواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.