جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "انتهای کربوکسیلی" در نشریات گروه "زیست شناسی"
تکرار جستجوی کلیدواژه «انتهای کربوکسیلی» در نشریات گروه «علوم پایه»-
فاکتور رشد تغییرشکل دهنده بتا (TGF-β) پروتیین های دایمر پیام رسان هستند. ایزوفرم های TGF-β (TGF-β1 و β2 و β3) در بسیاری از روندهای سلولی از جمله مهار رشد، بازآرایی بستر خارج سلولی، گسترش بافتی، مهاجرت سلولی، تهاجم و تنظیم ایمنی نقش دارند. برای اهداف تحقیقاتی، TGF-βها با استفاده از سلول های یوکاریوتی دستکاری شده و یا سیستم های بیانی باکتریایی تولید می شوند. برای دست یابی به تخلیص کارآمد TGF-β با کروماتوگرافی تمایلی فلزی، سازه هایی با دنباله هیستیدینی متصل به دو انتهای آمینی (N-TGFβ) و کربوکسیلی (C-TGFβ) این پروتیین مدل سازی شد و با کمک ابزارهای محاسباتی اثر His-tag بر ساختار TGF-β بررسی گردید. ساختار سه بعدی پروتیین ها با استفاده از نرم افزار مدلر ساخته شد و دینامیک مولکولی پروتیین های مدل شده و TGF-β طبیعی در آب توسط پکیج گرومکس شبیه سازی شد. شبیه سازی دینامیک این پروتیین ها نشان داد زمانی که دنباله هیستیدینی به انتهای کربوکسیلی متصل می شود موجب افزایش جنبش اسیدآمینه های TGF-β می گردد و بر روی ساختار پروتیین نیز تاثیر می گذارد. این در حالی است که افزودن His-tag به انتهای آمینی چنین نتایجی را به همراه ندارد. به صورت خلاصه افزودن دنباله به انتهای کربوکسیلی ممکن است منجر به بهم ریختگی در ساختار، به خصوص در انتهای کربوکسیلی و حتی از دست رفتن تاخوردگی مناسب TGF-β شود.
کلید واژگان: فاکتور رشد تغییرشکل دهنده بتا (TGF-β), دنباله هیستیدینی, انتهای آمینی, انتهای کربوکسیلی, شبیه سازی دینامیک مولکولیTransforming growth factor beta (TGF-β), is a small homodimeric signaling protein. The TGF-β isoforms (TGFβ1, β2 and β3) are involved in many cellular processes including growth inhibition, extracellular matrix remodeling, tissue development, cell migration, invasion and immune regulation. For research aims, TGFβs are overexpressed using recombinant eukaryotic cell or bacterial expression systems. For achieving an efficient purification of TGF-β by immobilized metal ion affinity chromatography (IMAC), a histidine tag was placed either at the C-terminal (C-TGFβ) or N-terminal (N-TGFβ) region of the sequence and the effect of His-tag on TGF-β structure has been studied by computational tools. Proteins 3D structures were modeled using MODELLER software and molecular dynamics simulation of native TGF-β and modelled proteins, N-TGFβ and C-TGFβ were studied in water by GROMACS package. Protein dynamics modeling indicated that the His-tag attached at the C-terminus but not at the N-terminus of the TGF-β can affect the fluctuations of amino acids and protein structure. It is concluded that the C-terminal tagging may cause distortion and misfolding in the structure.
Keywords: TGFβ, His-tag, N-terminus, C-terminus, Molecular dynamics simulation
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.
©2000-2025 magiran.com All Rights Reserved.