جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "تجمع پروتئین" در نشریات گروه "زیست شناسی"
تکرار جستجوی کلیدواژه «تجمع پروتئین» در نشریات گروه «علوم پایه»جستجوی تجمع پروتئین در مقالات مجلات علمی
-
سابقه و هدفرشته های آمیلوئیدی، تجمعاتی رشته مانند هستند که از انواع مختلف پپتید ها و پروتئین ها بوجود می آیند و با توجه به شکل ظاهری شان در تصویر میکروسکوپ الکترونی و همچنین طی روش هایی مثل اتصال رنگ (dye binding) و حضور ساختار های رشته ای مبتنی بر صفحات بتای ارتقاء یافته و در تعامل با هم (cross beta) از سایر رشته های پروتئینی قابل تمیز می باشند. رشته های آمیلوئیدی در ایجاد بیماری هایی با نام عمومی Amyloidosis دخیل می باشند. بیماری هایی مثل الزایمر، پارکینسون و دیابت تیپ2 که در هر کدام نوع خاصی از پروتئین به صورت رشته های آمیلوئیدی (amyloid fibers) یا شبه آمیلوئیدی (amyloid-like fibers) در می آیند. بسیاری از پروتئین هایی را که در محیط in vivo آمیلوئیدی نشده اند را می توان در آزمایشگاه تحت شرایط خاصی به فرم آمیلوئیدی تبدیل نمود.مواد و روش هابرای سنجش تشکیل فیبریل ها از روش های جذب سنجی کنگورد، نشر فلورسانس ThT، داده های CD و تصاویر میکروسکوپ الکترونی گذاره استفاده شد.یافته هانتایج نشان داد که حداکثر میزان تولید فیبریلهای آمیلوئیدی در غلظت 5 میلی گرم بر میلی لیتر، دمای 50 درجه سانتیگراد و pH برابر 4/7 تشکیل می شود.نتیجه گیریمی توان رشته های آمیلوئیدی حاصل از کاپا کازئین را بعنوان نانو مواد جدید معرفی کرده و از اینرو نتایج حاصله، با توجه به کاربردهای متنوع نانو مواد، فرایند بهینه سازی تولید این رشته ها از پروتئین ارزان و در دسترس موجود در شیر را توجیه می نماید.کلید واژگان: کاپا کازئین, تجمع پروتئین, فیبریل زایی, آمیلوئیدAim andBackgroundAmylloid fibrils are filamentus protein aggregates derived from various proteins and peptides. They can be distinguished from other type of features according to their appear shape and electron microscope images, also by dye binding methods, which can indicate induced cross beta structures. Amyloid fibrils are correlated to creating general disease, amyloidosis. Disease such Alzheimer, Parkinson, diabetes type II, and others disease which in each of them, the special kind of protein subjected to form amyloid or amyloid like fibrils. A variety of proteins which they are not converted to amyloid fibrils invivo, can be transform to amyloids in special unstabilizing conditions.Materials And MethodsCongored spectrophotometric method, ThT fluorescence and CD Data was used for fibril formation assay and Transmission Electron microscopy was used for final affirmation of fibrils.Resultsresults shows that maximum amyloid formation was in 5 mg.ml-1 protein concentration, 50 ºC and 7.4 buffer pH.ConclusionWith the new approach obtained from the kappa casein, amyloid fibers can be introduced as new nanomaterials, Thus the results, given the diverse applications of nanomaterials, can affirm process optimization of amyloid production from accessible and inexpensive protein in milk.
-
تجمعات پروتئینی از عوامل مختلفی ناشی شده و منجر به بیماری های گوناگون در انسان ها و سایر موجودات زنده می گردد. یافتن راهکاری مناسب جهت جلوگیری از ایجاد اینگونه تجمعات می تواند بسیار حائز اهمیت باشد. گیاه چای ترش منبع غنی از آنتی اکسیدان های طبیعی است که می تواند از بدن در برابر آسیب های ناشی از رادیکال های آزاد محافظت کند. در این پژوهش اثر عصاره ی آبی گیاه چای ترش بر روی پروتئین آلفا-لاکتآلبومین درحضور دی تیو تریتول(DTT) به عنوان عامل القا کننده ی تجمع مورد بررسی قرار گرفت. خاصیت چاپرونی عصاره بر روی تجمع پروتئین توسط روش های طیف سنجی نور مرئی، فلورسانس تیوفلاوین تی(ThT)، اسپکتروسکوپی فلورسانس ذاتی، 1-آنیلیلینو8-نفتالن سولفونات (ANS) و دورنگ نمایی دورانی (Circular dichroism) بررسی شد. نتایج بدست آمده از طیف سنجی نور مرئی و اتصال تیوفلاوین تی نشان داد که عصاره ی چای ترش از ایجاد تجمع و تشکیل آمیلوئید در پروتئین جلوگیری کرده و این تاثیر با افزایش غلظت عصاره شدت می یابد. طبق نتایج بدست آمده از آزمایشات فلورسانس، عصاره با نواحی هیدروفوب در معرض قرار گرفته در پروتئین احیا شده برهمکنش کرده و از تجمع جلوگیری می کند. نتایج حاصل از دورنگ نمایی حلقوی نشان داد که دی تیو تریتول تغییراتی در ساختمان دوم پروتئین ایجاد می کند که در حضور عصاره تغییرات کمتری مشاهده می شود. نتایج این پژوهش چای را به عنوان عاملی بالقوه جهت جلوگیری از تجمع پروتئین های مختلف دخیل در بیماری های گوناگون ناشی از تجمع پیشنهاد می کند.کلید واژگان: تجمع پروتئین, آلفا-لاکتآلبومین, چای ترشprotein aggregates generated by different reason, cause many diseases in humans and other organisms. Finding proper ways to stabilize or prevent of protein aggregation could be important. H. sabdariffa is a good source of natural antioxidants which may protect the body from damage effeccted by free radicals. This study examined the effect of aqueous extract of H. sabdariffa on the aggregation of reduced α-lactalbumin. The chaperone properties of H. sabdariffa extract on protein aggregation were determined by measuring light scattering absorption, thioflavin T binding assay, fluorescence, and circular dichroism (CD) spectroscopy. Visible absorption spectroscopy and ThT fluorescence results shows that H. sabdariffa extract prevent protein aggregation and amyloid formation in a concentration-dependent manner. According to the results of Fluorescence Spectroscopy, H. sabdariffa extract interact with hydrophobic area of protein and inhibit aggregation. CD spectroscopy results shows that DTT caused changes in secondary structure of protein and in the presence of extract, fewer changes observed. Our finding suggests the possibility of using H. sabdariffa extract as a potential agent for inhibition of protein aggregation in various diseaseKeywords: H. sabdariffa, ?-lactalbumin, protein aggregation
نکته
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.
©2000-2025 magiran.com All Rights Reserved.