جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "thermophile" در نشریات گروه "زیست شناسی"
تکرار جستجوی کلیدواژه «thermophile» در نشریات گروه «علوم پایه»جستجوی thermophile در مقالات مجلات علمی
-
گلوکوآمیلاز یک آنزیم مهم اقتصادی به دلیل توانایی اش درهیدرولیز نشاسته و پلیمرهای بتا دی گلوکز است. درک عوامل موثر در گرمادوستی یا سرمادوستی آنزیم گلوکوآمیلاز درتولیدایزوآنزیم هایی با مقاومت گرمایی یا سرمایی بالا ضروری است. دراین پژوهش، اثر دما روی تغییرات ساختاری هریک از ایزوآنزیم های گلوکوآمیلاز معتدل دوست، گرمادوست و سرمادوست بوسیله روش شبیه سازی دینامیک مولکولی بررسی شد. درکل 240 نانوثانیه شبیه سازی برای سه ایزوآنزیم گلوکوآمیلاز در چهار دمای 300، 350، 400 و 450 کلوین انجام گرفت. تغییرات پارامترهای ساختاری در هرسه ایزوآنزیم مقایسه شد و مشخص گردید که از بین عوامل قابل محاسبه در شبیه سازی دینامیک مولکولی، انرژی الکتروستاتیک پروتئین با آب، انرژی واندروالسی بین پروتئین و آب، انرژی آزاد حلالیت (∆Gsolvation)، پارامترناپایداری، سطح دردسترس حلال غیرقطبی و سطح دردسترس کل بهترو دقیق تر می توانند برای پیشگویی تغییرات پایداری گرمایی یک پروتئین در اثر افزایش دما به وسیله شبیه سازی دینامیک مولکولی استفاده شوند.
کلید واژگان: آنزیم گلوکوآمیلاز, معتدل دوست, گرمادوست, سرمادوست, شبیه سازی دینامیک مولکولی, پایداری گرماییGlucoamylase, is an important economic enzyme due to its ability to hydrolyze starch and β-D-glucose polymers. Understanding of factors affecting the thermal stability of the glucoamylase enzyme is critical in the production of isoenzymes with high heat or cold stability. In this study, the effect of temperature on the structure and properties of each of the isoenzymes of the mesophilic, thermophilic and psychrophilic glucoamylase were studied. For this purpose, molecular dynamics simulation was used to assess these factors and structural differences. 240 nanosecond of MD simulation was done for three isoenzymes of glucoamylase in four temperatures at 300, 350, 400 and 450 K. The variations of each of these parameters were compared for three isoenzymes, and it was found that among the computable factors in molecular dynamics simulation, electrostatic energy of protein with water, van der Waals energy between proteins and water, free energy solubility (∆Gsolvation), instability parameter, nonpolar solvent accessible surface, and total solvent accessible surface can be used to predict thermal stability of a protein during increase of temperature.
Keywords: Glucoamylase enzyme, Mesophile, Thermophile, Psychrophile, Molecular dynamics simulation, Thermal stability -
هدف از این تحقیق، جداسازی و شناسایی مولکولی باکتری های همراه با اسفنج با پتانسیل تجزیه زیستی نفت خام می باشد. بافت مزوهیل اسفنج Pachychalina sp. هموژنیزه شده و رقت های مختلف آن در محیط کشت های مناسب کشت داده شد. کلنی های به دست آمده بر اساس شاخص امولسیون سازی و میزان رشد در محیط حاوی 2% نفت غربالگری شدند. از بین باکتری های جداسازی شده، 6 باکتری بالاترین میزان رشد در محیط نفتی را دارا بودند که میزان حذف نفت توسط 6 سویه مذکور در محیط نمکی حداقل مورد سنجش قرار گرفت. سویه ها همچنین بر اساس توالی ژن SrRNA 16 و با انجام PCR مورد شناسایی مولکولی قرار گرفتند. نتایج حاصل از بررسی درصد حذف نفت بر اساس دو روش جذب در 420 نانومتر و میزان وزن خشک تایید کننده یکدیگر بوده و هر دو از یک الگو پیروی نمودند. بر این اساس، سویه های KE5 و KE8 بیشترین میزان حذف نفت را نشان دادند که نتایج شناسایی مولکولی این دو سویه مشخص نمود بیشترین شباهت را به ترتیب با سویه های Staphylococcus aureus subsp.N315 و Luteimonas terricola BZ92r دارا می باشند. با توجه به نتایج به دست آمده از همترازی های ژنومی، تعیین فاصله ژنتیکی و رسم درخت فیلوژنتیکی، به نظر می رسد سویه های KE6 و KE7 به ترتیب با داشتن 86% و 90% شباهت با سویه های Exiguobacterium sp. AT1b و Pseudomonas rhodesiae CIP 104664 پتانسیل قابل توجهی برای انجام مطالعات بیشتر مولکولی و بیوشیمیایی دارا بودند.کلید واژگان: باکتری های دریایی, نمک دوست, حرارت دوست, خلیج فارس, امولسیونThe aim of this study was to isolate and molecular identification of associated bacteria in sponges, with potential ability of biodegrading crude oil. Serial dilutions of homogenized Pachychalina sp. mesohyl were cultured in suitable medium for growth of marine microorganism. Obtained colonies were screened based on emulsification index and growth in medium containing 2% oil. Six strains which showed the highest growth rate and emulsification index were tested for the amount of oil removal in the minimal salt medium. Also the molecular identification was done Based on the 16SrRNA sequence and PCR. Removal of oil based on two methods; dry weight and absorption at 420 nm confirmed each other and both followed the same pattern. Accordingly KE5 and KE8 strains showed the highest degree of oil removing and molecular identification results revealed that they were most similar to strains of Staphylococcus aureus subsp. N31 and Luteimonas terricola BZ92r respectively. Also according to the results of bioinformatics analysis, it seems KE6 and KE7 respectively with 84% and 90% similarity with Exiguobacterium sp. AT1b and Pseudomonas rhodesiae CIP 104664 strains, have considerable potential for further molecular and biochemical studies .Keywords: Emulsification, thermophile, Halophile, Persian Gulf, Marine bacteria
-
مقدمهآمیلاز آنزیم هیدرولیزکننده نشاسته است که پیوندهای داخلی گلیکوزیدی در پلی ساکاریدها را هیدرولیز می کند. آمیلازها یکی از آنزیم های صنعتی مهم هستند که گستره وسیعی از کاربردها را دارا هستند؛ ازجمله تبدیل نشاسته به شربت قند، تولید سیکلودکسترین ها؛ همچنین این آنزیم ها در صنعت داروسازی و پزشکی کاربرد دارند.
مواد و روشها: در این پژوهش، سویه باسیلوس لیکنیفورمیسگرمادوست و بومی که از چشمه آب گرم روستای قینرچه از توابع استان اردبیل جداسازی و خالص سازی شده بود در محیط نوترینت براث، در معرض پرتو ماوراءبنفش با طول موج 254 نانومتر و از فاصله 1متری به مدت 45 ثانیه در دستگاه هودلامینار قرار داده شد. کلیه سویه های جهش یافته جداسازی شده ازنظر تحمل دمایی و شوری، میزان تولید آمیلازو همچنین ازنظر مقاومت آنتی بیوتیکی با سویه والد مقایسه شدند.نتایجاز بین 70 نمونه جهش یافته جداسازی شده تنها دو سویه به نام هایB.L.2.M.1 و B.L.2.M.2توانستند میزان بیشتری آمیلاز نسبت به سویه والد تولید کنند. تفاوت در تولید آنزیم با تغییر در میزان رشد باکتری های جهش یافته همراه شد؛ به طوری که تمامی اختلاف های مشاهده شده ازنظر آماری در سطح 5درصد معنادار بودند. میزان تولید آنزیم در سویه B.L.2.M.1 در دمای 40 درجه سانتیگراد بعد از 72 ساعت 7/41درصد نسبت به سویه والد افزایش نشان داد. از طرف دیگر میزان تحمل دمایی و شوری در باکتری جهش یافته B.L.2.M.1 از سایر باکتری های مطالعه شده بیشتر ارزیابی شد.
بحث و نتیجه گیری: برآیند جهش های تصادفی ایجادشده در باکتری جهش یافته B.L.2.M.1سبب بروز فنوتیپ جدیدی شده است که افزایش میزان تولید آنزیم، افزایش سرعت رشد سلولی، افزایش مقاومت به دماهای بالاتر و افزایش تحمل شوری از مهم ترین آنها هستند. با توجه به ویژگی های مثبت و منحصربه فرد ایجادشده در جهش یافته ذکرشده، زمینه برای مطالعات تکمیلی به منظورتولید و بهینه سازی آنزیم آمیلاز مقاوم به حرارت فراهم شده است.کلید واژگان: باسیلوس لیکنیفورمیس, گرمادوست, جهش زایی, آمیلاز, پرتو ماوراءبنفشIntroductionThe amylase enzyme hydrolyze starch and break glycosidic internal bonds of this polysaccharides. Amylases are important industrial enzymes for a wide range of applications including starch conversion to sugar syrup, dextrin production, and use in the pharmaceutical and medical industries.Materials And MethodsIn this study, thermophilic bacterium was isolated and purified from the Qynarcheh hot spring in Ardabil. Desired strain suspension in nutrient broth medium was placed in front of UV rays with a wavelength of 254 nm at a distance of 1 meter for 45 seconds in the laminar air flow. The mutant strains were compared to wild type in temperature and salinity tolerance, amylase production content and different antibiotics resistance.ResultsIn this study, two interesting mutant strains were isolated and named B.L.2.M.1 and B.L.2.M.2. Mutations caused many changes in bacteria such as cell growth speed and enzyme production content. Differences in cell growth, production of amylase and other characters were significant at 0.05 level (PvalueDiscussion andConclusionAccording to random mutations, the mutated bacterium-B.L.2.M.1- showed new phenotype with increment of enzyme production, increased cell growth rate and increased resistance to higher temperatures, and salinity. According to the unique features created in the mutant, the groundwork for additional studies is provided in order to produce and optimize the thermophilic amylase enzyme.Keywords: Bacillus licheniformis, Thermophile, Mutagenesis, Amylase, Ultraviolet ray -
آنزیم های آمیلولیتیک از مهم ترین آنزیم ها در صنایع غذایی، دارویی، شوینده ها و بیو تکنولوژی به شمار می آیند. امروزه جدا سازی این آنزیم ها از میکرو ارگانیسم های ترموفیل بسیار مورد توجه قرار گرفته است. آلفاآمیلاز ها اتصال بین پیوند گلیکوزیدی آلفاآمیلاز بین دو واحد گلوکز مجاور در زنجیرهی آمیلوز خطی را می شکنند و در نهایت واحد های گلوکز، مالتوز و مالتوتریوز ایجاد می کنند. اگرچه بسیاری از میکروارگانیسم ها این آنزیم را تولید می کنند، اما معمولا برای کاربرد های صنعتی بیش تر از Bacillus licheniformis، Bacillus amyloliquifaciens و Aspergillus niger استفاده می شود. در این پژوهش یک گونه Anoxybacillus sp. تولید کننده آنزیم های آمیلو لیتیک شناسایی شد. ابتدا آنالیز 16SrDNA انجام شد، سپس شرایط رشد باکتری مورد ارزیابی قرار گرفت. در مرحله بعد، آنزیم آلفا آمیلاز به صورت جزئی تخلیص شد و خصوصیات بیوشیمیایی آن مانند اثر دما، pH و پایداری آنزیم در برابر عوامل دناتوره کننده مانند SDS مورد بررسی قرار گرفت. نتایج نشان داد شرایط بهینه برای رشد باکتری بعد از 20 ساعت، دمای 60 درجه سانتی گراد و pH 7 بود و همچنین بیش ترین فعالیت آنزیم، بعد از 72 ساعت انکوباسیون، در دمای 75 درجه سانتی گراد و pH 6 به دست آمد. به طور کلی، این آنزیم در مقایسه با گونه های مشابه دیگر دارای دمای بهینه بالاتری بود و پایداری آن در برابر SDS مشابه بود.کلید واژگان: آلفاآمیلاز, دناتورانت, ترموفیل, AnoxybacillusAmylolytic enzymes are among the most important enzymes in food, pharmaceuticals, detergent industries and biotechnology. Alpha amylases cleave the linkage between adjacent glucose units in the linear amylose chain and ultimately generate glucose, maltose and maltotriose units. Although many microorganisms such as Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquifaciens produce this enzyme, Aspergillus niger as most popular one is used in industrial applications. In the present study, a strain of amylolitic Anoxybacillus sp. was identified. 16SrDNA analysis was carried out and bacterial optimal growth and production was investigated. Moreover, enzyme was partially purified and biochemical properties such as temperature, optimum pH and the effect of denaturants like SDS on the stability of enzyme were evaluated. On the other hand, encoded gene of enzyme was amplified and sequenced. Results indicated that after 20 hours, the optimal conditions for bacterial growth were at 60ºC and pH of 7. Also, maximum enzyme activity was obtained at 75ºC at pH 6 after 72 h of incubation. Enzyme showed higher optimum temperature but similar stability against SDS in comparison with other similar.Keywords: Alpha, Amylase, Denaturant, Thermophile, Anoxybacillus
نکته
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.
©2000-2025 magiran.com All Rights Reserved.