جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه « متان مونواکسیژناز » در نشریات گروه « پزشکی »
-
مقدمه
آنزیم sMMO دارای سه زیرواحد هیدروکسیلاز، ردوکتاز و پروتیین تنظیم کننده است. آنزیم sMMO علاوه بر سودمندی بالقوه در تبدیل متان به متانول، اکسیداسیون طیف وسیعی از مولکول های آبگریز را انجام می دهد. هدف اصلی این مطالعه تغییر توالی آمینواسیدی آنزیم sMMO توسط روش های بیوانفورماتیکی است به گونه ای که میزان پایداری آن بهبود یابد.
مواد و روش هااز سرور ClusPro برای داکینگ زیرواحدهای هیدروکسیلاز و ردوکتاز استفاده شد. آمینواسیدهای موثر در برهمکنش بین زیرواحدها به وسیله نرم افزار LigPlot مشخص شدند. همترازی توالی های مشابه به دست آمده از بلاست با نرم افزار OMEGA انجام شد. برای آمینواسیدهای موثر در برهمکنش بین زیرواحدها بر اساس روند تکاملی و پیش بینی های سرور mCSM-PP12 جهش زایی به وسیله نرم افزار Molegro Virtual Docker ایجاد گردید. از سرور PRODIGY برای به دست آوردن مقدار ∆G نوع وحشی آنزیم و انواع جهش یافته استفاده شد.
نتایجدر جهش یافته هایL 83Q، H161N، M43K و S101N مقدار ∆G نسبت به نوع وحشی کمپلکس MMOH-2MMOB منفی تر شد. نتایج حاصل از تحلیل LigPlot نشان می دهد که در جهش یافته های L83Q و H161N پیوندهای هیدروژنی که در نوع وحشی آنزیم وجود داشته، حفظ شده است و این جهش ها در جهت افزایش پایداری آنزیم عمل می کنند. دو جهش یافته D29T و H37F باعث منفی تر شدن مقدار ∆G نسبت به نوع وحشی کمپلکس هیدروکسیلاز-ردوکتاز می شوند. نتایج حاصل از تحلیل LigPlot نشان می دهد که این جهش ها باعث تشکیل پیوند هیدروژنی جدید بین زیر واحد ردوکتاز و هیدروکسیلاز می شود که هم خوانی بالایی با مقادیر ∆G دارد و باعث افزایش پایداری آنزیم شود.
نتیجه گیریواضح است که سطح پروتیین کروی باید آبدوست باشد تا بتواند در محیط های آبی پروتیین را محلول و پایدار کند. بنابراین تغییر آمینواسیدهای غیرقطبی سطح پروتیین به آمینواسیدهای قطبی می تواند در پایداری آنزیم ها موثر باشد.
کلید واژگان: متان مونواکسیژناز, جهش زایی, بیوانفورماتیک}IntroductionThe sMMO enzymes contain three common components: a hydroxylase, a reductase, and a regulatory protein. In addition to its potential role in converting methane to methanol, the sMMO enzyme oxidizes a wide range of hydrophobic molecules. The main aim of this study is to improve the stability of the sMMO enzyme by altering its amino acid sequence using bioinformatics techniques.
MethodsThe ClusPro web server was used for docking the hydroxylase and reductase subunits. The interactions between amino acid subunits were identified by LigPlot software. Mutagenesis was generated by Molegro Virtual Docker software based on evolutionary trends and mCSM-PP12 server predictions. The ΔG value of wild-type enzymes and mutant variants was obtained using the PRODIGY server.
ResultsIn the Q83L, N161H, K43M, and N101S mutants, the value of ΔG was more negative than in the wild-type MMOH-2MMOB complex. The results of the LigPlot analysis showed that the hydrogen bonds present in the wild-type enzyme were preserved in the Q83L and N161H mutants and that these mutations increased the stability of the enzyme. Besides, The D29T and H37F mutants cause a more negative ΔG value than the wild-type hydroxylase-reductase complex. The results of LigPlot analysis show that these mutations form a new hydrogen bond between the reductase and hydroxylase subunits, which is highly consistent with the ΔG value and increases the stability of the enzyme.
ConclusionIt is concluded that changing the non-polar amino acids on the protein surface to polar ones can significantly improve the stability of enzymes.
Keywords: Methane monooxygenase, Mutation, Bioinformatics}
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.
©2000-2024 magiran.com All Rights Reserved.