جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "mbth" در نشریات گروه "پزشکی"

جستجوی mbth در مقالات مجلات علمی

انتخاب همه

A Spectrophotometric Method for the Determination of Aldehyde Oxidase Activity Using 3-Methyl-2Benzothiazolinone Hydrazine: A Preliminary Study

Maryam Siah, Mohammad Hosein Farzaei, Mohammad Reza Ashrafi Kooshk, Hadi Adibi, Reza Khodarahmi *

Journal of Reports in Pharmaceutical Sciences, Volume:6 Issue: 1, Jan-Jun 2017, PP 23 -33

Aldehyde oxidase, a molybdenum cofactor-containing cytosolic enzyme, is extensively distributed throughout the animal kingdom. The enzyme is mainly active in liver and other tissues of mammalian species and involved in the metabolism of wide range of aldehydes and nitrogen-containing molecules. A continuous spectrophotometric method for the quantitative determination of aldehyde oxidase, AO, enzyme activity is described in this article. This method is based on the coupling reaction between 3-methyl-2-benzothiazolinone hydrazone (MBTH) and the o-quinone. Dopamine as substrate for AO, is converted/oxidized to o-quinone. The latter react with MBTH to produce intensely colored products that absorb light maximally in the visible region. Then, AO activity has been kinetically characterized; the Km (MichaelisMenten constant) and Vmax (maximum initial velocity) values for the oxidation of dopamine by AO were evaluated. The existence of MBTH in the reaction medium and production of stable color as well as the high ϵ values at 510 nm of MBTH-Q adduct make this direct technique more sensitive than other continuous methods for AO assay. The optimized MBTH reaction may be useful for biological staining of AO activity isolated from various biological sources in electrophoresis gels.

Keywords: AO, Enzyme assay, MBTH

Abstract View Paper Original: English
بررسی مکانیسم مهاری ترکیب اوژنیل آدامانتات نسبت به آنزیم 15- لیپواکسیژناز

مهدیه داوود نژاد، ملیحه علیمردان، حمید صادقیان

فصلنامه علوم پیراپزشکی و توانبخشی، سال یکم شماره 1 (پاییز و زمستان 1391)، ص 27

هدف
آنزیمهای لیپواکسیژناز از دسته پروتئین های آهن دار غیر همی هستند که مسئول پراکسیداسیون اسید های چرب غیر اشباع در گیاهان و حیوانات می باشند. اهمیت فعالیت این آنزیمها در بدن پستانداران و نقش آنها در ایجاد حساسیت ها، التهابها و حتی تشکیل برخی از سرطانها به اثبات رسیده است. از این رو مطالعه در مورد جزئیات مکانیسمی این دسته از آنزیمها و متابولیسم محصولات پراکسیدی آنها و همچنین سنتز مهار کننده های مناسب برای آنزیمهای مذکور بسیار حائز اهمیت می باشد. دراین مقاله مکانیسم بازدارندگی یکی از مهارکننده های قوی آنزیم لیپواکسیژناز موسوم به اوژنیل آدامانتات که به تازگی سنتز و مطالعه شده بود مورد بررسی واقع شده است.

روش بررسی
در این بررسی فعالیت لیپواکسیژنازی آنزیم 15- لیپواکسیژناز سویا در حضور مهارکننده اوژنیل آدامانتات به دو روش اسپکتروفوتومتری تشکیل دی ان مزدوج در طول موج 235 نانومتر و روش تشکیل پراکسید با معرف های DMAB و MBTH در طول موج 592 نانومتر بررسی شد.

یافته ها
در نتیجه آزمایشات انجام شده مشخص شد که مهارکننده مذکور در دو دامنه غلظتی فعالیت آنزیم را پایین می آورد و دو IC50 در محدوده 80 تا 120 نانومولار و 5 تا 13 میکرومولار برای آن تعیین گردید.

بحث و نتیجه گیری
در نتیجه آزمایشات انجام شده مشخص شدکه مهارکننده مذکور در دو دامنه غلظتی فعالیت آنزیم را پایین می آورد و دو IC50 در محدوده 80 تا 120 نانومولار و 5 تا 13 میکرومولار برای آن تعیین گردید. بررسی های سنیتیکی یک مکانیسم مهاری مختلط از رقابتی و غیر رقابتی را برای این ترکیب نشان داد.

کلید واژگان: 15, لیپواکسیژناز, مهارکننده, تشکیل پراکسید, DMAB, MBTH

چکیده مشاهده متن زبان: فارسی

Determination of the Inhibitory Mechanism of Eugenyl Adamantate on 15-Lipoxygenase

Mahdiyeh Davood Nejad, Malihe Alimardan, Hamid Sadeghian

Journal of Paramedical Science and Rehabilitation, Volume:1 Issue: 1, 2012, P 27

Introduction
Lipoxygenases are non-hem iron-containing proteins responsible for the peroxidation of the unsaturated lipids in animals and plants. The critical role of the enzymes in creating inflammations, sensitivities and some of the cancers has been demonstrated in mammalians. The study of mechanism details of these category of enzymes and the metabolism of their peroxide products as well as the synthesis of appropriates inhibitors is of great importance for the mentioned enzymes. In this article, the inhibitory mechanisms of eugenyl adamantate which is a new synthetic potent inhibitor of lipoxygenase is studied.
Materials and Methods
The lipoxygenase activity of soybean 15-lipoxygenase in the presence of eugenyl adamantate was assayed by using two spectrophotometric
Methods
the formation of conjugated dien in 235 nm and DMAB-MBTH peroxide in 592 nm.
Results
The experiments show that the mentioned compound decreases the lipoxygenase activity in two concentration ranges of 80-120 nM and 5-13 µM. The kinetic studies show the mixed inhibitory mechanism including the competitive and non-competitive for this compound.
Conclusion
The kinetic studies show the mixed inhibitory mechanism for the compound.

Keywords: 15, Lipoxygenase, Inhibitors, Peroxide formation, DMAB, MBTH

Abstract View Paper Original: Persian

نکته

نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.

به جمع مشترکان مگیران بپیوندید!

جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "mbth" در نشریات گروه "پزشکی"