به جمع مشترکان مگیران بپیوندید!

تنها با پرداخت 70 هزارتومان حق اشتراک سالانه به متن مقالات دسترسی داشته باشید و 100 مقاله را بدون هزینه دیگری دریافت کنید.

برای پرداخت حق اشتراک اگر عضو هستید وارد شوید در غیر این صورت حساب کاربری جدید ایجاد کنید

عضویت

جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه « protease » در نشریات گروه « دامپزشکی »

  • فریبا گلچین فر*، رسول مدنی، علی نظری شیروان، آرش غنی زاده، تارا امامی
    مارها یکی از مفیدترین حیوانات این کره خاکی برای تولید انواع دارو، سرم ها و واکسن ها هستند. زهر مار عمدتا برای بی حرکت کردن و کشتن شکار می باشد و از نظر دفاعی احتمالا اهمیت حیاتی دارد. زهر مارها کاربردهای درمانی فراوانی دارد و در تحقیقات بیوشیمی بسیاری استفاده می شود. این مایع روغنی شکل، دارای رنگی سفید تا زرد و با pH اندکی اسیدی می باشند و مخلوط پیچیده ای از پلی پپتیدها، پروتئین های سمی، آنزیمی و مواد غیر پروتئینی هستند. غده سمی مار از نظر تشریحی شبیه به غده تغییر شکل یافته پاراتیروئید انسان است. این غده در اغلب مارها در فضایی واقع در پشت چشم و روی استخوان فک بالایی که به سمت پایین و عقب چشم امتداد دارد. به عبارت دیگر بین چشم و گوشه دهان قرار می گیرد. با حرکت سریع استخوان های سرو فشار وارده توسط ماهیچه ها به غده سمی، مقداری زهر از راه کانالی که به دندان سمی متصل است به شکار منتقل می شود. زهر همه ی مارها یکسان نیست اگرچه این عقیده وجود دارد که زهر مارها از اجداد بیولوژیکی مشترک به وجود آمده است. هدف در این مطالعه تشخیص و تعیین میزان فعالیت آنزیم پروتئاز در زهر مار شاخدار ایرانی از مناطق مختلف می باشد. در این پژوهش بر روی زهر مار شاخدار ایرانی از سه منطقه سمنان ، کرمان و خوزستان تحقیق و بررسی به عمل آمد. ابتدا غلظت پروتئین های زهر این مار با استفاده از روش های لوری و برادفورد، تعیین گردیدکه میزان mg/ml 95/. گزارش گردید. در مرحله بعد، تعداد پلی پپتیدها و وزن مولکولی این پروتئین ها با استفاده از الکتروفورز عمودی مشخص گردید که به دو صورت احیایی و غیر احیایی انجام شد، و محدوده وزن مولکولی 15 تا 190 کیلودالتون تخمین زده شد که این پروفایل پروتئینی در خوزستان ، کرمان و سمنان دارای تشابه نسبی بودند. انجام الکتروفورز Native و زیموگرافی با سوبسترای کازئین، فعالیت پروتئولیتیک زهر مار شاخدار را تایید نمودو سنجش کمی فعالیت پروتئازی زهر با دو روش هضم کازئین و سوبسترای BAPNA معادل با U/ml 56/11 تعیین گردید.
    کلید واژگان: پروتئاز, زهر, فعالیت آنزیمی و مار}
    Fariba Golchinfar *, Rasool Madani, Ali Nazari Shirvan, Arash Ghanizadeh, Tara Emami
    Snakes are one of the most useful animals in the world for the production of medicines, sera and vaccines that are made from the venom. Venomous snakes have many therapeutic applications and are very useful in biochemical research. Snake venom is an oily liquid, white to yellow with a slightly acidic pH and is a complex mixture of polypeptides, toxic proteins, enzymes, pharmaceuticals and non-protein substances. Venom of all snakes is not the same, although it is believed that venom of snakes originated from common biological ancestors.The aim of this study was to determine the activity of protease enzyme in venom of horned snake from different regions. In this study, the venom of the horned snake from three regions of Semnan, Kerman and Khuzestan was investigated. At first, the venom protein concentration of this snake was determined using Lowry and Bradford methods, which was reported to be 950 mg / ml (95%). In the next step, the number of peptides and molecular weight of these proteins were determined by vertical electrophoresis, which were performed in both reducing and non-reducing methods. And the molecular weight range of 15 to 190 kDa was estimated to have relative similarities in Khuzestan, Kerman and Semnan. Native electrophoresis and casein substrate electrophoresis confirmed the proteolytic activity of ruminant venom and quantitative determination of venom proteolytic activity was determined by BAPNA dilution and casein digestion 11.56 U/ml.
    Keywords: protease, Venom, Enzymatic activity, Snak}
  • هدی دژخی، سجاد یزدان ستاد*، نازیلا ارباب سلیمانی، رضا نجف پور، سید محمد غیبی حیات، الیکا فرج تبریزی
    خامه به دلیل رطوبت کافی، pH نزدیک به خنثی و غنی بودن مواد غذایی محیط مناسبی برای رشد بسیاری از میکروارگانیسم ها است. دلیل عمده تلخی خامه، تجزیه پروتئین های خامه به پپتیدهای هیدروفوبیک توسط آنزیم پروتئاز حاصل از باکتری های مقاوم به دمای پاستوریزاسیون است. پژوهش حاضر به منظور بررسی تفصیلی و شناسایی مولکولی باکتری های تلخ کننده خامه پاستوریزه انجام گرفت. نمونه های خامه پاستوریزه پس از جمع آوری، تحت آزمایش های میکروبی شامل شمارش تعداد کل میکروارگانیسم ها، تعداد باکتری های سرمادوست، تعداد باکتری های کلی فرم، تعداد باکتری های مقاوم به حرارت، تعداد باکتری های اسپوردار و نیز آزمون های شیمیایی شامل اسیدیته و pH قرار گرفت. این آزمون ها در دو دمای 4 و 15 درجه سلسیوس و در روزهای 1، 3، 5، 7، 9، 11 بعد از تولید خامه و با سه تکرار انجام شد. جدایه های تلخ کننده خامه از نظر فیزیولوژیکی، بیوشیمیایی، فیلوژنتیکی و مولکولی شناسایی شدند. جدایه ها به خامه سترون تلقیح و ازنظر تغییر طعم به صورت حسی ارزیابی شدند. دو گونه باکتری عامل طعم تلخی از خامه پاستوریزه جداسازی و شناسایی شدند. تعیین توالی مولکولی قطعه ژنی16S rRNA جدایه ها نشان داد که Bacillus cereus و Bacillus subtilisعلت عمده تلخی بودند. دمای نگهداری یکی از مهم ترین عوامل موثر در فعالیت میکروارگانیسم ها و ماندگاری شیر خام است. نگهداری شیر خام به مدت طولانی قبل از فرایند پاستوریزاسیون منجر به افزایش باکتری های پروتئولیتیک مقاوم به دمای پاستوریزاسیون و تولید پروتئاز و تغییر طعم محصول می گردد.
    کلید واژگان: پروتئاز, تلخی, خامه, باسیلوس}
    Hoda Dezhkhi, Sajjad Yazdansetad*, Nazila Arbabsoleymani, Reza Najafpour, Seyed Mohammad Gheibi Hayat
    Cream enabled the growth of most microorganisms due to the adequate moisture, pH close to neutral, and nutrient rich. The major cause of bitter flavour in cream is degradation of proteins to the hydrophobic peptides by protease enzyme derived from the thermostable bacteria resistant to the pasteurization temperature. The present study was aimed to investigate and molecular identify of bacteria spp. causing bitter flavour in pasteurized cream. The pasteurized cream samples were collected, then microbiological tests such as total count of microorganisms, psychrotrophic bacteria count, coliform bacteria count, thermostable bacteria count, sporogen bacteria count and also chemical tests such as acidity and pH measurement were carried out. The tests were fulfilled with three repetitions at 4ºC and 15ºC in first, third, fifth, seventh, ninth, and eleventh days after the cream production. The isolates causing bitter flavour in creams were identified by physiological, biochemical, phylogenetical, and molecular methods. The bacterial isolates were inoculated into the pasteurized creams and assayed for changing in flavour. The two species of bacteria causing bitter flavor were isolated from the pasteurized creams. The sequencing of 16S rRNA gene of isolates indicated that they were Bacillus cereus and Bacillus subtilis. The temperature of preservation is one of the most important agents of microorganisms’ activity and dairy product durability. Keeping raw milk for a long time before the pasteurization leads to increasing proteolytic bacteria resistant to the pasteurization temperature, producing protease by the organisms and finally, changing the product flavour.
    Keywords: Protease, bitter, cream, Bacillus}
  • مهدی جهان تیغ
    زمینه مطالعه
    فعالیت آنزیم های گوارشی نقش مهمی در جذب مواد مغذی و رشد ماهیان دارد. با این وجود اطلاعات موجود در زمینه فعالیت این آنزیم ها در ماهیان دریایی خلیج فارس اندک می باشد و مطالعات جامعی در این زمینه انجام نگرفته است.
    هدف
    این مطالعه فعالیت آنزیم های پروتئولیتیک، لیپاز و آمیلاز در روده ماهی صبیتی، Sparidentex hasta صید شده در خلیج فارس را مورد بررسی قرار می دهد.
    روش کار
    در این مطالعه برای دست یابی به اطلاعات پایه در زمینه فعالیت این آنزیم ها در روده ماهی صبیتی، تعداد 60 ماهی نابالغ با میانگین وزن g 50±520 از خور موسی صید گردید. بعد از آسان کشی ماهیان، دستگاه گوارش از دهان تا مخرج جدا و روده به 3 قسمت ابتدایی، میانی و انتهایی تفکیک شد. پس از هموژن سازی روده ها، نمونه ها سانتریفیوژ و مایع رویی جدا گردید. سپس فعالیت آنزیم ها به روش شیمیایی و با استفاده از اسپکتروفتومتر اندازه گیری گردید.
    نتایج
    بیشترین فعالیت لیپاز و پروتئاز در قسمت ابتدایی روده ثبت گردید که در مقایسه با دو قسمت دیگر اختلاف معنی داری نشان داد (05/ 0>p) اما فعالیت پروتئاز در 3 بخش روده اختلاف معنی داری نشان نداد.
    نتیجه گیری نهایی: نتایج این مطالعه نشان داد که الگوی فعالیت آنزیم های گوارشی در این ماهی از الگوی کلی فعالیت آنزیم های گوارشی در ماهیان گوشتخوار پیروی می کند.
    کلید واژگان: آمیلاز, لیپاز, پروتئاز, Sparidentex hasta, خلیج فارس}
    Mahdi Jahantigh
    Background
    Determination of digestive enzymes activity would provide critical information in the design of appropriate diet. Sobaity, Sparidentex hasta is found in the Persian Gulf and cultured in countries adjacent to it.
    Objectives
    This study investigated proteolytic, amylase and lipase activities in the intestine of Sparidentex hasta captured from the Persian Gulf.
    Methods
    60 immature S. hasta (mean weight: 520 ± 50g) were captured during summer and autumn of 2012 from Mussa Creek, North West of the Persian Gulf. After euthanization, fish were dissected and the complete digestive tracts (from stomach to anus) were removed. The intestines were separated for each fish and divided to 3 parts; proximal, mid portion and distal. After homogenization, supernatants were removed and enzymes activities were assayed chemically.
    Results
    The highest activity of protease (395.2 ± 32.6 mU mg-1 protein) was recorded in the proximal portion of the intestine compare to the 2 other parts (p<0.05) but amylase and lipase activities did not show a significant difference in 3 parts of the intestine (p>0.05).
    Conclusions
    This study showed that the pattern of activity of digestive enzymes in S. hasta is consistent with the overall pattern of digestive enzymes activity in carnivorous fish. These data can be used to design special diets for this species.
    Keywords: amylase, lipase, protease, Sparidentex hasta, Persian Gulf}
  • آنزیمها دارای نقش کلیدی در هضم پروتئینها در کنه ها و سایر حشرات خونخوار هستند با آگاهی از نحوه هضم خون در دستگاه گوارش کنه درک قوانین اساسی مربوط به کنترل کنه ها نیز آسانتر خواهد بود. سلولهای میانی روده کنه با پدیده آندوسیتوز اجزای خون را به درون خود وارد می کنند. برداشت پروتئین های خون توسط سلولهای روده میانی کنه ها بیانگر این واقعیت است که پروتئازها در سلولهای روده میانی کنه ها وجود دارند. در این مطالعه روده میانی کنه های پرورش یافته کاملا از خون خورده شده پاک شد. بافت روده میانی عاری از خون در PBS استریل دارای آنتی بیوتیک غوطه ور شد. سپس این بافت با استفاده از کولاژناز تبدیل به سلولهای جدا از هم شد و با استفاده از سانتریفوژ جمع آوری و در محیط کشت اختصاصی کشت داده شدند. بعد از دو روز عصاره سلولی از سلولهای روده میانی کشت داده شده بدست آمد. سپس سلولها در یک محلول هیپوتونیک غوطه ور و سانتریفوژ شده و مایع رویی از توده غشاء سلولی جدا شد. پروتئین های غشاء سلولی به کمک محلول 2% تریتون 100 X استخراج شد. آزمایش پروتئازها با سوبستراهای اختصاصی برای پروتئینهای سیتوپلاسمی و پروتئینهای متصل به غشاء انجام و مورد بررسی قرار گرفت. این مطالعات چنین نشان داد که آنزیم شبه تریپسین یک پروتئین متصل به غشاء است ولی، کربوکسی پپتیداز B، کاتیپسین C، کاتیپسین B و کاتیپسین D در سیتوپلاسم سلولهای روده میانی روده کنه وجود دارند. هیچ نوع آنزیم شبه کیموتریپسین در سلولهای روده میانی کنه وجود ندارد.
    کلید واژگان: هیالوما, کنه, پروتئاز}
    B. Gholam Hossein Goudarzi, I. Abdigoudarzi, M. Piriaii, R. Bagherian, H. Goudarzi, Gg. Karimi
    Proteases play a key role in protein digestion in ticks and other haematophagous insects. Our understanding of blood meal digestion in digestive system of ticks can be very useful for better understanding of basic rules for control of ticks. Cells of the midgut endocytose blood components. Blood proteins uptake by midgut cells, suggesting the presence of proteases in the midgut cells. In this study, proteases which may be present in midgut cells of engorged female ticks (Hyalomma anatolicum anatolicum) have been studied. The midgut tissue from tick was dissociated to cells. The cells placed in a culture plate with special medium. Then cell extract was obtained from the in vitro cultured midgut cells. Then cells were rinsed in hypotonic solution. The cellular suspension was centrifuged and supernatant removed from cell membrane plette. Cell membrane proteins were isolated by Solution 2% of Triton X-100. Proteases assay performed by specific substrates for cytoplasmic proteins and Cell membrane bound proteins. Then, enzyme like trypsin, enzyme like chymotrypsin, carboxypeptidase B, cathepsin C, cathepsin B and cathepsin D were detected. Our results show that enzyme like trypsin is a membrane bound protein, but carboxypeptidase B, cathepsin C, cathepsin B and cathepsin D are included in the cytoplasm of mid-gut cells. There is no enzyme like chymotrypsin in mid-gut cells of tick.
    Keywords: Hyalomma, tick, protease, detection, assay}
  • P. Imani, M. Akhlaghi

    n order to detect the normal antibody response of common carp against Aeromonas hydrophila, the aetiological agent of haemorrhagic septicemia in fish farm of Fars province, three different preparations of antigen including hemolysin, protease and Iipopolysaccharide were examined. Sixt Y common carp in 12 groups were selected for 3 routes of administration and 3 antigens; hemolysin 0.5, 5, 4, protease 1, 10, 5 and lipopolysacchF . '0 0.2, 2, 2 mg/ml by injection, oral administration and immersion routes respecII. . <;;imilarly 15 fish in 3 groups were exposed to phosphate buffer saline as control. were bled 21 days post-immunization and serum sample from each fish was collected. The fish humoral response was detected using Elisa. Results showed that the lipolysaccharide and hemolysin had the best response by intraperitoneal, immersion and oral administrations. Protease significantly induced the immune response of the fish by intraperitoneal injection wh en compared with other antigcn preparations. A weak immune response of the fish to immersion and oral route of protease antigen may be dose dependent.

    Keywords: immunogenicity, hemolysin, protease, lipopolysaccharide, Aeromonashydrophila, common carp}
نکته
  • نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شده‌اند.
  • کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شده‌است. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
  • در صورتی که می‌خواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.
درخواست پشتیبانی - گزارش اشکال