اثر اتیلن دی آمین بر فعالیت و ساختار آنزیم تیروزیناز قارچ خوراکی

اثر اتیلندیآمین بر ساختار و فعالیت آنزیم تیروزیتاز قارچ خوراکی بررسی شد. در این مطالعه مشخص شد که این لیگاند در غلظت بسیار پایین (12-10 مولار) فعالیت کرزولازی را فعال و زمان تاخیر آن را کوتاه می کند، اما در غلظت بالا (10 میکرومولار) این فعالیت را کاملا مهار میسازد. همچنین این لیگاند در غلظت بسیار پایین (12-10 مولار) فعالیت کتهکولازی را نیز فعال می کند، اما در غلظت بالا (10 میکرومولار) این فعالیت را کاملا مهار می کند. همچنین مشخص شد که این لیگاند در غلظت 12-10 مولار سرعت ماکزیمم فعالیت کتهکولازی را مهار می سازد. در قسمت دیگری از مطالعه حاضر، اثر این لیگاند بر ساختار آنزیم به دو صورت آزمایشگاهی و تئوری بررسی شد. این آزمایش در قسمت آزمایشگاهی، با فلورسانس و دورنگ نمایی حلقوی (CD) و در قسمت تئوری، با استفاده از نرم افزار HEX انجام شد که نتایج نشان داد این لیگاند هم به آنزیم متصل شده و هم در جایگاه فعال آنزیم قرار گرفته است.