تاثیر اولیگومرهای آمیلوئید بتا بر هیدروفوبیسیته سطحی پروتئین ترانستیرتین انسانی

ترانستیرتین یک پروتئین هموتترامر 55 کیلو دالتونی بسیار محافظت شده است که در چندین گونه مهره داران از جمله انسان وجود دارد و در باکتری ها، نماتدها و گیاهان نیز مشاهده می شود. مطالعات قبلی صورت گرفته، نشان می دهد که تعامل مستقیم بین ترانستیرتین و آمیلوئید بتا (عامل بیماری آلزایمر) وجود دارد که منجر به مهار تجمع آمیلوئید بتا، تخریب فیبریلی یا هر دو می شود، در سال های گذشته، شواهد نشان می دهد که گونه های اولیگومری امیلوئید بتا که در اثر فرایند تجمع تشکیل شده اند، سمی تر از فیبریل های بالغ هستند. مطالعات نشان داده است که چنین واسطه الیگومری نیز توسط میانکنش با پروتئین های ترانستیرتین تعدیل می شود، هرچند هنوز مکانیسم دقیق اتصال آمیلوئید بتا به پروتئین ترانستیرتین مشخص نشده است. در این مطالعه پس از تخلیص پروتئین ترانستیرتین انسانی، اثرات مهاری پروتئین ترانستیرتین برای تشکیل آمیلوئید بتا به روش های مختلف نشان داده شد و در نهایت به کمک مطالعات سنجش هیدروفوبیسیته سطحی نقش این میانکنش ها در فعالیت چاپرونی ترانستیرتین مورد بررسی قرار گرفت. رسم نمودار اسکاچارد برای بیان کمی میزان آبگریزی سطحی پروتئین (PSH) حاکی از افزایش میزان هیدروفوبیسیته ترانستیرتین پس از اتصال به فرم های اولیگومری آمیلوئید بتا را دارند. نتایج ارائه شده در این تحقیق بینشی در مورد طبیعت و میانکنش های درگیر در مراحل اولیه تشکیل فیبریل در پروتئین آمیلوئید بتا و نحوه میانکنش آن با ترانستیرتین فراهم می کند. نتایج نشان داد که احتمالا میانکنش های هیدروفوبیسیته در اتصال مورد مطالعه نقش دارد. با توجه به شباهت سیستم های تشکیل آمیلوئید، یافته های توصیف شده می تواند درک عمیق تری از آسیب شناسی بیماری های آمیلوئیدی ایجاد کند.