جستجوی مقالات مرتبط با کلیدواژه "bovine serum albumin" در نشریات گروه "زیست شناسی"
تکرار جستجوی کلیدواژه «bovine serum albumin» در نشریات گروه «علوم پایه»جستجوی bovine serum albumin در مقالات مجلات علمی
-
BackgroundMethyl-Tert-Butyl Ether (MTBE) as a gasoline modifier is frequently added to fuels and used in plenty of worldwide applications. MTBE biodegradation in groundwater occurs slowly and produces water miscibility; therefore, it causes diverse environmental and human health concerns.ObjectivesThe interaction of MTBE with bovine serum albumin (BSA) as a model protein at physiological conditions is investigated to illustrate the possible interactions of MTBE with the body’s proteins.Materials and MethodsUv–visible, fluorescence, circular dichroism (CD) spectroscopy methods, and molecular modeling were used to analyze the MTBE’s effect on BSA structure and dynamics. The constant protein concentration and various MTBE contents were used for possible interactions.ResultsThe protein structural analysis shows that MTBE binds to BSA via positive enthalpy and entropy via hydrophobic interactions. Molecular docking shows the participation of several amino acids in the MTBE-BSA interaction. The CD spectroscopy results show that the BSA structure was not changed in the MTBE concentrations utilized in the study. Molecular dynamics (MD) simulation results suggest that MTBE can slightly change protein structure in the last 50ns.ConclusionComparing experimental and MD simulation results demonstrated that the BSA secondary structure was maintained in the low concentration of the MTBE. The entropy and enthalpy parameters asserted the hydrophobic interaction was the major force in the interaction between the BSA and MTBE.Keywords: Bovine serum albumin, Methyl-tert-butyl ether, Molecular Dynamics Simulation, Secondary structure
-
آمیلوئیدها در شرایط غیرطبیعی کننده از پروتئین های مختلف به وجود می آیند. سطح بسیار فعال، این مواد را به عنوان بستری برای تثبیت آنزیم مناسب می سازد. هدف از این مطالعه تولید رشته های آمیلوئیدی و بررسی امکان استفاده از آن ها به عنوان بستر برای تثبیت آنزیم بوده است. برای تولید حداکثر میزان آمیلوئید از روش پاسخ سطح1 استفاده شد و نتایج طیف سنجی کنگورد و دورنگ نمایی دورانی2 با نرم افزار Design Expert 7 (Trial version) تحلیل شد و از میکروسکوپ الکترونی گذاره برای تایید حضور رشته های آمیلوئیدی استفاده گردید. فرایند تثبیت با گلوتارالدهید و با ایجاد پل عرضی بین آنزیم و رشته های آمیلوئیدی انجام شد و فاکتور های سینتیکی در آنزیم آزاد و تثبیت شده شامل فعالیت، فعایت ویژه، دما و pH بهینه و پایداری حرارتی باهم مقایسه شدند. بیش ترین میزان آمیلوئید پس از 6/72 ساعت به هم زدن آلبومین سرم گاوی با غلظت 35/4 میلی گرم بر میلی لیتر در بافر میکس سیترات-فسفات با 49/4=pH و دمای 80 درجه به دست آمد و لیپاز تثبیت شده در فعالیت، فعالیت ویژه، Km و Vmax، دما و pH بهینه و پایداری حرارتی در دمای 40 درجه نسبت به لیپاز آزاد برتری سینتیکی نشان داد. رشته های آمیلوئیدی به عنوان موادی غنی از گروه های شیمیایی، می توانند برای تثبیت آنزیم ها مناسب باشند. این زمینه پروتئینی می تواند کاندیدای مناسبی در شرایط inVivo به عنوان بستری زیست سازگار در تثبیت آنزیم ها باشد. آمیلوئیدها با قطر کمتر از 100 نانومتر به عنوان نانو مواد جدید، نه تنها باعث افزایش پایداری لیپاز می شوند، بلکه سایر خواص سینتیکی آن را به عنوان یک نانو-ماتریکس جدید تقویت می کنند.کلید واژگان: آلبومین سرم گاوی, بهینه سازی, آمیلوئید, لیپاز, تثبیتAmyloids are created from various proteins in denaturant conditions. Highly active surface, makes these materials suitable for enzyme immobilization. The aim of this research was to study the production of amyloid fibrils and investigate the possibility of using them as a matrix for enzyme immobilization. Response surface methodology (RSM) was used to generate the maximum amyloid content. The results of the Congored spectrometry and circular dichroism (CD) were analyzed by Design Expert 7 software (Trial version) and transmission electron microscopy was used to confirm the presence of amyloid fibrils. The immobilization was done by creating glutaraldehyde mediated crosslink of enzyme on the amyloid fibrils and kinetic factors including activity, specific activity, optimal temperature and pH and thermal stability were compared with the free enzyme. The highest amyloid content was obtained after 72.6 hours agitation of bovine serum albumin at 4.35 mg.ml-1 in mixed citrate–phosphate buffer pH=4.49 at 80 ºC and immobilized lipase was improved relative to free lipase in the case of activity, specific activity, Km and Vmax, optimal temperature and pH and thermal stability at 40 ºC. Amyloid fibrils as a rich material of chemical groups can be suitable for stabilization. This protein matrix can be a good inVivo candidate as a bio–compatible scaffold for enzyme immobilization. Amyloids with a diameter less than 100 nanometers, as new nano–materials, not only increase the stability of lipase but also enhance other kinetic properties as a new nano–matrix.Keywords: Amyloid, Bovine serum albumin, immobilization, lipase, optimization
-
آنزیم اوره آز (EC.3.5.1.5) از دسته هیدرولاز ها است که هیدرولیز اوره را به آمونیاک و دی اکسیدکربن کاتالیز می کند. این آنزیم کاربردهای مختلفی در متابولیسم نیتروژن، تهیه واکسن، کیت های تشخیص اوره، صنایع نوشابه سازی و غیره دارد. در این تحقیق از نانورشته های آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی به عنوان بستری جدید برای تثبیت آنزیم اوره آز استفاده شد. تولید نانو رشته های آمیلوئیدی با سه تکنیک طیف سنجی کنگورد، اسپکتروفلوریمتری و اسپکتروپلاریمتری بهینه سازی شده و رشته های حاصله با تصاویر میکروسکوپ الکترونی مورد تایید قرار گرفتند. سپس آنزیم اوره آز با استفاده از مولکول های گلوتارآلدهید و با ایجاد پل های عرضی روی رشته های آمیلوئیدی تثبیت شده و فاکتورهای سینتیکی آن با آنزیم آزاد مقایسه شدند. بیشترین میزان تولید رشته های آمیلوئیدی پس از 48 ساعت انکوباسیون آلبومین سرم گاوی با غلظت 10 میلی گرم بر میلی لیتر و دمای 70 درجه سانتی گراد در بافر سیترات-فسفات با pH برابر 4 به دست آمد. آنزیم تثبیت شده نسبت به شکل آزاد دارای قابلیت نگه داری و پایداری بیشتری بود و فعالیت ویژه بالاتر و نیز Km کوچکتری را نشان داد. دمای بهینه از 40 به 70 درجه سانتی گراد و pH بهینه نیز از 6 تا 7 به 6 تا 9 در آنزیم تثبیت شده بهبود یافت. بنابراین رشته های آمیلوئیدی با داشتن گروه های شیمیایی مختلف، برای تثبیت آنزیم اوره آز مناسب بوده اند. بهبود ویژگی های سینتیکی و پایداری آنزیم اوره آز در اثر تثبیت بر رشته های آمیلوئیدی امکان استفاده گسترده تر از این آنزیم را در صنایع مرتبط فراهم می آورد.کلید واژگان: تثبیت آنزیم, اوره آز, رشته های آمیلوئیدی, آلبومین سرم گاویThe urease enzyme (EC.3.5.1.5) is from hydrolase group that catalyzes urea hydrolysis to ammonia and carbon dioxide. This enzyme has various applications in nitrogen metabolism, vaccine preparation, urea diagnosis kits, drinking industries, and so on. In this study, amyloid nano-fibrils from bovine serum albumin were used as a new scaffold for immobilizing the urease enzyme. The production of amyloid nanofibers has been optimized with three techniques of Congord specrophotometry, Spectrofluorimetry and Spectropolarimetry, and the resulting fibrils have been confirmed by electron microscopy images. Then the urease enzyme was immobilized on the amyloid fibrils using glutaraldehyde molecules via cross-linked bridges and their kinetic factors were compared with the free enzyme. The highest amount of amyloid fibrils was obtained after 48 hours incubation of bovine serum albumin at a concentration of 10 mg.ml-1 and 70 ºC in a citrate-phosphate buffer pH 4. The immobilized enzyme had more reusability and stability than the free form and showed a higher activity and a smaller Km. Optimum temperature was improved from 40 ºC to 70 ºC and optimum pH was also improved from 67 to 69 in immobilized enzyme. In conclusion, amyloid fibrils with different chemical groups have been suitable for immobilization of urea enzyme. Improvement of kinetic properties and stability of urease enzyme by immobilizing on amyloid fibers allows for the widespread use of this enzyme in the related industries.Keywords: Enzyme Immobilization, Urease, Amyloid Fibrils, Bovine Serum Albumin
-
رشته های آمیلوئیدی دسته ای از نانو رشته های پروتئینی هستند که در آن پروتئین طبیعی به رشته های متراکم تبدیل شده اند. تجمع می تواند بیماریزا و یا غیر بیماریزا باشد. اخیرا این رشته ها با توجه به ساختار منحصر به فردی که دارند، برای تولید نانومواد زیستی مورد توجه قرار گرفته اند. در این مطالعه از آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل برای بهینه سازی فرایند فیبریل زایی استفاده شد. غلظت های 2-10 میلی گرم بر میلی لیتر در بافر با pHهای مختلف 3-7 تهیه شده و برای دوره های صفر تا 48 ساعت در دمای 30-70 درجه سانتی گراد قرار گرفتند و میزان تولید رشته های آمیلوئیدی با روش اسپکتروفوتومتری، فلوریمتری و دورنگ نمایی دورانی بررسی شد. طیف های حاصل از روش جذب سنجی کنگورد بر اساس میزان طول موج ماکزیمم و جذب در طول موج ماکزیمم با نمونه حاوی رنگ کنگورد مقایسه شد. غلظت 10 میلی گرم بر میلی لیتر از پروتئین که برای 48 ساعت در بافر با 4pH= و در دمای 50 درجه سانتی گراد قرار داشتند، بیشترین میزان آمیلوئید را تولید کردند. شرایط بهینه با روش فلورسانس ThT و دورنگ نمایی در غلظت 10 میلی گرم بر میلی لیتر، 4pH=، دمای 70 درجه سانتی گراد و زمان 48 ساعت به دست آمد. حضور رشته ها با تصاویر میکرسکوپ الکترونی گذاره تایید شد. ساختار نامحلول و ابعاد رشته های آمیلوئیدی آنها را به عنوان نانو مواد زیستی جدید معرفی می کند. بهینه سازی تولید این ساختارها، مجال تولید آنها را در مقیاس های بالاتر فراهم می آورد.کلید واژگان: آلبرمین سرم گاوی, بهینه سازی, فیبرپل زایی, آمیلوئید, نانو ماده زیستیAmyloid fibrils are a class of protein nanoparticles in which native proteins are converted into dense fibers. The aggregation can be pathogenic or nonpathogenic. Recently, these fibrils have been considered for the production of Bio nanomaterials due to their unique structure. In this study, Bovine serum albumin was used as a model protein to optimize the fibrillation process. Concentrations of 2-10 mg/ml were prepared in buffer at different pH values of 3-7 and placed at 0-70 ºC for 0 to 48 hours, and the amounts of produced amyloid fibrils were analyzed by spectrophotometry, fluorimetry and circular dichroism. The spectra obtained from the Congo red absorption method were compared on the basis of the maximum wavelength and absorption at maximum wavelengths with a sample containing Congo red. The concentration of 10 mg/ml of protein, which was 48 hours in buffer at pH = 4 at 50 ºC, produced the highest amounts of amyloid. Optimum conditions were obtained by ThT fluorescence and circular dichroism at a concentration of 10 mg/ml, pH = 4, 70 ºC and 48 hours. The presence of the fibers was confirmed by transmission electron microscope images. The insoluble structure and dimensions of amyloid fibrils can be describe them as new Bio nanomaterials. Optimizing the production of these structures allows them to be produced at higher scales.Keywords: Amyloid, Bio–nanomaterial, Bovine serum albumin, fibrillation, optimization
-
سابقه و هدفرشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئین ها به یکدیگر به وجود می آیند. در سال های اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئین ها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است.مواد و روش هاپروتئین آلبومین سرم گاوی در بافر میکس سیترات-فسفات با pH های مختلف 1 و 2 و 3 و 7/4 و 4/7 قرار گرفته و هر کدام در حمام آب با دماهای مختلف (از 40-80 درجه سانتیگراد) قرار گرفته و به کمک مگنت های کوچک (برنجی) با سرعت 100 دور در دقیقه و برای زمان های مختلف 0، 24، 48 و 72 ساعت بهم زده شدند تا رشته های پروتئنی در هر یک بوجود آید. سپس میزان رشته های آمیلوئیدی حاصله به روش جذب سنجی مرئی و با استفاده از رنگ کنگورد مورد بررسی قرار گرفت.یافته هادر این تحقیق اثر چهار متغیر دما، pH، زمان و غلظت پروتئین بر فرایند فیبریل زایی بررسی شده و نتایج حاصله با روش طیف سنجی کنگورد به صورت تغییرات طول موج ماکزیمم (λmax) و جذب در طول موج ماکزیمم (Aλmax) و نیز میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد تائید قرار گرفت. مشخص شد که بهترین شرایط تشکیل رشته های آمیلوئیدی در غلظت 5 میلی گرم بر میلی لیتر از پروتئین BSA و در pH بافر برابر 3 و پس از 72 ساعت انکوباسیون در دمای 70 درجه سانتیگراد می باشد.نتیجه گیریاز روش ساده جذب سنجی کنگورد می توان به عنوان آزمایش اولیه برای تائید حضور نانو رشته های پروتئینی استفاده نمود و در این راستا، میزان جذب در طول موج ماکزیمم به عنوان یک شاخص موثق معرفی می شود.کلید واژگان: آلبومین سرم گاوی, آمیلوئید, اسپکتروفوتومتری, کنگوردAim andBackgroundAmyloids are fibrilar protein structures produced from aggregation of proteins and peptide together. In recent years amyloid fibrils are being noticed as new experimental nanomaterials and from this view the induction of proteins to amyloids could be beneficial. In this study, the fibrillation of bovine serum albumin (BSA) as a model protein is optimized.Materials And MethodsDifferent pHs of 1, 2, 3, 4.7 and 7.4 of Bovine Serum Albumin were prepared in Mixed CitratePhosphate buffer and agitated for 0, 24, 48 and 72 hour in 100 RPM in various temperatures (4080 ºC) for preparing protein fibrils. Then the amount of amyloid fibrils was detected by spectrophotometric congored binding assay.ResultsIn this research, effect of four variables include temperature, pH, time of incubation and protein concentration was investigated on fibrillogenesis and results were confirmed by congored spectrophotometric method as λmax and absorbance in λmax (Aλmax) accompanying with transmission electron microscopy. The optimum condition for fibrillogenesis was specified in 5 mg.ml-1 of protein and buffer pH of 3 after 72 hour incubation in 70ºC.ConclusionSimple congored spectrophotometric method could be used as primary test for evaluating protein nanobiofibrils and absorbance in λmax is introduced as a valid indicator in this way.Keywords: bovine serum albumin, amyloid, spectrophotometry, congored
-
BackgroundRecently, applications of nanoparticles in many fields of medicine have developed, due to their specific physical and chemical properties. Therefore, assessment of their toxicity especially in in vivo conditions is necessary..ObjectivesThe aim of this study was to compare the toxicity of Fe3O4 nanoparticles coated with biocompatible compounds and noncoated nanoparticles..Materials And MethodsWetted chemical method was used in order to synthesize Fe3O4 nanoparticles. The synthesized nanoparticles were coated with BSA (Bovine Serum Albumin) and DMSA (Dimercaptosuccinic Acid) and the coating interactions were investigated by FTIR. Magnetic and structure properties of Fe3O4 and coated Fe3O4 nanoparticles were evaluated by AGFM (Alternating Gradient Force Magnetometer), TEM (Transmission Electron Microscope) and XRD (X Ray Diffraction). Toxicity assessment of Fe3O4 and coated Fe3O4 nanoparticles were studied in mice by intra peritoneal injections during a one-month period. Liver enzymes (SGPT, SGOT, ALP, and LDH) were measured 7, 15 and 30 days post injection..ResultsThe synthesized nanoparticles have a single phase and spinel structure; their size distribution in the net form is around 5 to 11 nm and in the coated form is 17 to 25 nm. Some mice liver enzymes were changed due to the injection of both uncoated and coated nanoparticles (especially in groups which received concentrations of more than 100 mg per kg of mice weight). Liver enzyme changes were more considerable in groups that received DMSA or DMSA coated nanoparticles in comparison with those that received BSA or BSA coated nanoparticles. Chemical toxicity studies showed that there was no irreversible effect with concentrations less than 200 mg/kg for all control and treated groups..ConclusionsThe results indicated that liver enzymes were changed during seven and 15 days post injection, especially with high doses (200 mg/kg). The results of measurements 30 days post injection showed less change in comparison with the control and this indicates that there was no irreversible effect on the liver. Moreover, DMSA coated nanoparticles were more toxic in comparison with BSA coated nanoparticles..Keywords: Bovine Serum Albumin, DMSA, Nanoparticle
نکته
- نتایج بر اساس تاریخ انتشار مرتب شدهاند.
- کلیدواژه مورد نظر شما تنها در فیلد کلیدواژگان مقالات جستجو شدهاست. به منظور حذف نتایج غیر مرتبط، جستجو تنها در مقالات مجلاتی انجام شده که با مجله ماخذ هم موضوع هستند.
- در صورتی که میخواهید جستجو را در همه موضوعات و با شرایط دیگر تکرار کنید به صفحه جستجوی پیشرفته مجلات مراجعه کنید.